UNIVERSIDAD COMPLUTENSE DE MADRID

El artículo ha sido publicado en la del mes de mayo

Un grupo de noruegos, suecos y españoles, en el que participan de la Universidad Complutense de Madrid, ha avanzado en la comprensión de la compleja estructura de la seda de araña y abre nuevas posibilidades en la producción artificial de estas fibras, que podrían llegar a tener usos biotecnológicos y médicos. Los resultados de este estudio se han publicado en la revista Nature del mes de mayo.

La seda de araña es, sin lugar a dudas, un biopolímero fascinante constituido por fibras proteicas extremadamente resistentes y elásticas. Se sabe que una fibra de seda es mucho más resistente que un cable de acero de similar grosor y muchísimo más elástica ya que puede estirarse hasta un 135% de su longitud original sin romperse.

La síntesis y secreción de las proteínas componentes de la seda (las espidroínas) tiene lugar en la glándula Ampulácea mayor, situada en el extremo posterior del cuerpo de la araña. Las proteínas se acumulan en el interior de la glándula a alta concentración. Según van avanzando a lo largo de la glándula, las largas moléculas de espidroína se van organizando, hasta formar un verdadero cristal líquido. Un poco antes de llegar al extremo de la glándula, a poca distancia de la salida al exterior, se convierte bruscamente en una fibra sólida e insoluble. ¿Cómo se produce la rápida transición desde proteína soluble (mientras está dentro de la glándula secretora) a proteína insoluble (justo antes de salir al exterior)?

En la revista Nature se publica este mes un artículo en donde un grupo de investigadores de las Universidades de Oslo, Estocolmo, Upsala y Complutense de Madrid presentan la estructura tridimensional del dominio N-terminal de las proteínas de la seda producidas por la araña Euprosthenops australis. Los autores del artículo, entre los que se encuentra Cristina Casals Carro, catedrática de Bioquímica y Biología Molecular de la UCM, demuestran que este dominio regula el ensamblaje de las fibras de seda, de manera que previene la prematura agregación de la espidroína durante su almacenamiento en el lumen de la glándula Ampulácea de la araña y dispara la polimerización de la espidroína cuando el pH disminuye hasta 6.3 en el extremo de la glándula.

La producción biotecnológica de estas fibras, que son más fuertes que el acero y más elásticas que el nylon, tiene múltiples aplicaciones no solo a nivel industrial sino también biomédicas. Fibras similares a la seda formadas por espidroína recombinante, generan un material biocompatible de gran utilidad en cultivos celulares y medicina regenerativa.

Nature, 13, May 2010
Askarieh, G., Hedhammar, M., Nordling, K., Saenz, A., Casals, C., Rising, A., Johansson, J., and Knight, S.D. (2010) Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay.

Link Nature:
http://www.nature.com/nature/journal/v465/n7295/full/nature08962.html#/