UNIVERSIDAD DE BARCELONA

Un estudio experimental y teórico liderado por el de la UB y publicado por la Proceedings of the National Academy of Sciences USA, revela nuevas propiedades termodinámicas en el agua de hidratación de una proteína a bajas temperaturas. En el trabajo, en el que han participado investigadores de la Universidad de Boston, la Universidad Técnica de Berlín, la Universidad del País Vasco y la Universidad Roma Tre, se muestra la presencia de dos máximos del calor específico a bajas temperaturas y presión ambiente debidos, por un lado, a fluctuaciones en la formación de enlaces de hidrógeno y, por el otro, a la reordenación cooperativa de la red de estos enlaces.

El estudio recrea las condiciones utilizadas para la criopreservación de material biológico y alimentos, lo que permite entender el acoplamiento de la dinámica de las proteínas a un entorno principalmente de agua. Según Franzese, profesor del Departamento de Física Fundamental de la UB, «una de las preguntas abiertas, y muy debatida, es cómo se relaciona la dinámica del agua con sus propiedades termodinámicas cuando esta es absorbida en la superficie de las proteínas. La cuestión también es relevante para entender cómo se afectan entre sí la dinámica del agua y la de las proteínas».

El agua ha demostrado ser un complejo rompecabezas para muchos investigadores debido a sus propiedades anómalas. En condiciones normales, el agua se congela a ‑38 °C aproximadamente, pero en el caso del agua de hidratación de una proteína no se produce la cristalización, ya que cada molécula se enlaza a una proteína. Eso ha permitido llevar a cabo experimentos a una temperatura de hasta ‑123 °C con el agua de hidratación de la proteína lisozima, un enzima que se encuentra en fluidos corporales como la saliva o la lágrima, y encontrar, sorprendentemente, dos cambios en el comportamiento dinámico de los protones del agua, uno cerca de los ‑23 °C y otro alrededor de los ‑93 °C. En el trabajo se muestra que ambos cambios corresponden a una propiedad termodinámica del agua: dos máximos del calor específico isobárico en función de la temperatura. El calor específico mide la capacidad del agua de intercambiar energía con su entorno al variar de temperatura, así los máximos corresponden a dos temperaturas en las que este intercambio se produce de una manera más eficaz.

Los investigadores han sido capaces de entender el origen de estos máximos: el primero estaría causado por las fluctuaciones en la formación de enlaces de hidrógeno, lo que induce un cambio en la difusión del agua, y el segundo, a una temperatura inferior, se debería a la reordenación cooperativa de la red de enlaces de hidrógeno. Según Franzese, «gracias a un modelo de agua y a una técnica de simulación muy eficientes, pudieron compararse los experimentos con cálculos teóricos y simulaciones a muy bajas temperaturas y tiempos muy largos, una tarea formidable que no es posible llevar a cabo con otros modelos y otras técnicas de simulación. Así, la característica observada es una propiedad termodinámica del agua, siempre y cuando la cristalización pueda ser inhibida».

Imagen: Representación del agua de hidratación de la proteína lisozima.

Datos del artículo:

Marco G. Mazza, Kevin Stokely, Sara E. Pagnotta, Fabio Bruni, H. Eugene Stanley y Giancarlo Franzese, «More than one dynamic crossover in protein hydration water», Proceedings of the National Academy of Sciences USA , 2011, doi:10.1073/pnas.1104299108. 28 de noviembre de 2011